Фильтр по параметрам
Срок - 7 раб. день
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Срок - 1 раб. день
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Описание
<!--noindex--><h2>Краткая информация об исследовании Высокочувствительный С-реактивный белок </h2>
Уровень СРБ значительно повышается при инфекциях, воспалительных процессах и любом повреждении тканей. Традиционное использование теста СРБ нацелено на выявление инфекций и выраженного воспаления в организме (см. тест №43 С-реактивный белок). В таком стандартном варианте исследования используют диагностический порог СРБ <5 мг/л или <10 мг/л, превышение которого указывает на наличие значимого воспаления или инфекции, или повреждения тканей разного происхождения. <br>
Установлено, однако, что концентрация СРБ в небольшой степени повышается также при эндогенном сосудистом вялотекущем воспалении низкого уровня активности, сопровождающем процесс развития атеросклероза сосудов. Для выявления такого персистирующего воспаления низкой степени, связываемого с повышением кардиорисков, необходимы высокочувствительные методы определения СРБ, позволяющие достаточно точно различать концентрации СРБ даже в обычно считающемся нормальным диапазоне 0,5-5 (10) мг/л. <br>
Исследование СРБ в этих целях следует проводить в отсутствие каких-либо недавних заболеваний, инфекций, воспаления или повреждения тканей. При интерпретации результата СРБ, полученного в таких условиях, используют следующие критерии: уровень СРБ менее 1,0 мг/л – интерпретируется как оптимальный, 1-3 мг/л – промежуточный, а более 3 мг/л – указывающий на повышенный риск развития сердечно-сосудистых осложнений в будущем. По данным проведенных исследований, у лиц с уровнем СРБ, приближающемся к верхнему пределу стандартного диапазона нормы, потенциальный риск развития в будущем сердечно-сосудистых заболеваний ориентировочно от 1,5 до 4 раз выше, чем у лиц с значениями СРБ < 1,0 мг/л. <br>
Для индивидуального определения потенциального риска развития сердечно-сосудистых заболеваний (и их грозных осложнений - инфаркта, инсульта) применяют различные варианты подсчета факторов риска, из которых в настоящее время рекомендована и широко используется шкала SCORE. Она основана на учете возраста, пола, величины систолического артериального давления, уровня общего холестерина, факта курения (с уточнением по уровню холестерина антиатерогенных липопротеидов высокой плотности – ЛПВП). <br>
Определение потенциальных сердечно-сосудистых рисков с использованием подобных систем оценки рекомендуется применять взрослым лицам старше 40 лет, за исключением тех, кого автоматически относят к группе высокого и очень высокого сердечно-сосудистого риска (пациенты с сердечно-сосудистыми заболеваниями, сахарным диабетом, хронической болезнью почек или очень высокими уровнями отдельных факторов риска). Такая оценка позволяет вовремя применить нужные профилактические меры. Однако и инфаркт, и инсульт иногда неожиданно развиваются и у людей с умеренным или низким по указанным базовым факторам расчетным риском. Поэтому лицам, отнесенным в группу умеренного сердечно-сосудистого риска, для более точных оценок целесообразно определять дополнительные биомаркеры – в том числе факторы воспаления (высокочувствительный СРБ и фибриноген). Из них более широко экспертами обсуждается роль С-реактивного белка. <br>
Прогностическая значимость высокочувствительного исследования СРБ в оценке сердечно-сосудистых рисков ограничена тем, что его уровень в крови подвержен влиянию большого числа факторов. При выявлении признаков повышенного кардиориска в тесте высокочувствительного СРБ, его исследование целесообразно через некоторое время повторить, чтобы убедиться в том, что полученный результат не случаен. <br>
<p>
</p>
<h2>С какой целью определяют уровень высокочувствительного С-реактивного белка в крови </h2>
Данное исследование является вариантом оценки уровня С-реактивного белка, предназначенным для дополнительного уточнения сердечно-сосудистых рисков у пациентов, отнесенных в группу умеренного риска по базовым факторам. <br>
<p>
</p>
<h2>Когда нецелесообразно определять уровень высокочувствительного С-реактивного белка в крови </h2>
Следует понимать, что СРБ высокочувствительным (№ 1643) и СРБ стандартным (№ 43) тестами определяется один и тот же белок. При значениях СРБ выше 10 мг/л следует исключить наличие инфекционного процесса. Лицам с хроническими воспалительными заболеваниями (например, ревматоидным артритом) нецелесообразно применять высокочувствительный СРБ, поскольку уровень С-реактивного белка при этом заболевании всегда высокий, и использование высокочувствительного формата теста не имеет значения. <br>
Чувствительность теста (нижний предел определения): 0,1 мг/л.<br>, HTML
Подготовка
Взятие крови предпочтительно проводить утром натощак, после 8-14 часов ночного периода голодания (воду пить можно), допустимо днем через 4 часа после легкого приема пищи. <br>
Взятие крови для высокочувствительного исследования СРБ в целях дополнительной оценки сердечно-сосудистых рисков следует проводить в отсутствие каких-либо недавних заболеваний, инфекций, воспаления или повреждения тканей. Для остальных ситуаций см.тест № 43 С-реактивный белок.<br>, HTML
Показания к назначению
В дополнение к тестам липидного профиля для уточнения потенциальных сердечно-сосудистых рисков у лиц с умеренным риском при оценке по шкале SCORE.<!--/noindex-->, HTML
Срок - 1 раб. день
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Срок - 1 раб. день
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Описание
<b>Описание...</b>, HTML
Подготовка
<b>Подготовка...</b>, HTML
Показания к назначению
<b>Показания к назначению...</b>, HTML
Срок - 1 раб. день
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Срок - 1 раб. день
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Срок - 10 раб. дней
Биоматериал - кал
Результат - кол.
Биоматериал - кал
Результат - кол.
Срок - 1 раб. день
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Описание
<!--noindex-->Тест применяют для дифференциации бактериальных инфекций от других причин воспаления, оценки тяжести бактериальной инфекции, уточнения показаний к началу или прекращению терапии антибиотиками. <br>
<br>
Прокальцитонин – 116-аминокислотный пептид – был открыт и описан как предшественник кальцитонина (гормона, который вырабатывается парафолликулярными клетками щитовидной железы и участвует в регуляции обмена кальция). Образование кальцитонина из прокальцитонина происходит внутри С-клеток щитовидной железы; он секретируется в ответ на повышение уровня кальция в крови. Прокальцитонин в ходе этих процессов в кровь не поступает – практически весь он преобразуется в кальцитонин. У здоровых людей прокальцитонин в крови присутствует лишь в следовой концентрации, его источником является щитовидная железа, в минимальной степени – нейроэндокринная ткань легких. <br>
<p>
</p>
<h2>С какой целью определяют уровень прокальцитонина в крови </h2>
Тест применяют для дифференциации бактериальных инфекций от других причин воспаления, оценки тяжести бактериальной инфекции, уточнения показаний к началу или прекращению терапии антибиотиками. <br>
<br>
Обнаружено, что при тяжелом системном воспалении, в основном связанном с бактериальными инфекциями, уровень прокальцитонина в крови резко повышается. Возможен рост в десятки, сотни и тысячи раз от референсных значений. При бактериальном сепсисе большие количества прокальцитонина секретируются разными тканями вне щитовидной железы (отмечено и у лиц после тиреоидэктомии). <br>
Концентрация кальцитонина при этом не меняется. Стимулами для образования прокальцитонина клетками различных тканей в этих обстоятельствах служат липополисахариды бактериальной стенки, токсины, выделяемые бактериями, а также различные медиаторы воспаления, в том числе интерлейкин-6, ФНО-альфа и др. <br>
<br>
Повышение концентрации циркулирующего прокальцитонина может наблюдаться через 2-4 часа после индукции бактериальными стимулами, с быстрым ростом от обычных значений менее 0,1 нг/мл вплоть до нескольких сотен нг/мл при тяжелом сепсисе и септическом шоке. Плато достигается через 6-12 часов, уровень остается высоким до 48 часов, снижаясь до базального значения через несколько дней при контролируемой инфекции (период полувыведения прокальцитонина составляет около 24-30 часов). Тест нашел свое применение первоначально в оценке риска развития тяжелого сепсиса и септического шока у пациентов, поступающих в отделения реанимации и интенсивной терапии. Исследование прокальцитонина наиболее информативно при использовании в динамике: на начальной стадии инфекции может быть целесообразен повтор в течение 6-24 часов. Достаточно короткий период полувыведения прокальцитонина позволяет быстро отследить также и снижение уровня при улучшении состояния пациента, указывающее на положительный прогноз (благоприятным признаком считают снижение уровня более чем на 80% от пикового значения за четыре дня). <br>
<br>
В настоящее время область применения теста расширяется. Накоплены доказательные данные клинических исследований, свидетельствующие о целесообразности использования этого маркера относительно к назначению, продолжению или замене эмпирической терапии антибиотиками при острых респираторных заболеваниях и сепсисе. Благодаря включению измерений прокальцитонина в протоколы лечения пациентов с респираторными инфекциями можно добиться существенного снижения частоты проведения эмпирической антибактериальной терапии в ситуациях низкого риска (бронхиты, обострения ХОБЛ). В более тяжелых клинических ситуациях (пневмония, сепсис) мониторинг концентрации прокальцитонина позволяет сократить сроки проведения антибиотикотерапии. Это может снизить частоту нежелательных побочных эффектов с улучшением результатов лечения. Подобный подход важен также с точки зрения стратегии сдерживания роста резистентности бактерий к антибиотикам. <br>
<br>
На основании ряда рандомизированных исследований можно выделить два клинических варианта использования прокальцитонина в целях безопасного снижения применения антибиотиков. Для критически больных пациентов с подозрением на сепсис начальное применение антибиотиков не задерживается, но уровень прокальцитонина менее 0,5 нг/мл или его снижение более чем на 80% от пикового повышения предлагается рассматривать как одно из свидетельств в пользу прекращения приема антибиотиков, как только состояние пациента стабилизируется. Для стабильных, низкого риска пациентов с респираторными инфекциями уровень прокальцитонина ниже 0,25 нг/мл может быть основанием для того, чтобы воздерживаться от применения антибиотиков или прекратить его раньше. <br>
<br>
Исследование прокальцитонина находит применение в дифференциальной диагностике тяжелых локализованных бактериальных инфекций: дифференциации бактериального и вирусного менингита, бактериальной и вирусной пневмонии, в диагностике бактериальных инфекций у нейтропенических пациентов. Тест используют в диагностике тяжелой бактериальной инфекции и скрытой бактериемии у детей с лихорадкой без очага инфекции. Определение уровня прокальцитонина применяют в обследовании детей с инфекций мочевых путей, для оценки вероятного вовлечения почек и наличия острого пиелонефрита (сравнительно с неосложненной инфекцией нижних отделов). <br>
Прокальцитонин проявляет сопоставимую с С-реактивным белком (СРБ) чувствительность в предсказании острого пиелонефрита, но относительно большую специфичность. <br>
<br>
При использовании прокальцитонинового теста в диагностике бактериемии в неонатальный период следует учитывать, что при исследовании крови новорожденных сразу после рождения отмечено физиологическое повышение уровня прокальцитонина с пиком примерно через 24 часа и постепенным снижением в последующие 48 часов. <br>
Интерпретация с использованием референсных пределов прокальцитонина для взрослых, по данным этих исследований, применима после 72 часов. <br>
Даже при одинаковой локализации инфекции индивидуальная выраженность иммунного ответа и разные клинические обстоятельства могут быть ассоциированы с разной степенью повышения концентрации прокальцитонина. Полученный результат следует интерпретировать в контексте претестовой вероятности бактериальной инфекции и общей клинической оценки тяжести состояния, следуя разработанным клиническим рекомендациям/алгоритмам с использованием прокальцитонина. Несмотря на достаточно широкое внедрение этого теста в практику, стратегии его использования еще отрабатываются. <br>
<br>
Детальнее рекомендации по использованию теста применительно к антибиотикотерапии, а также по оптимальным порогам дифференциации бактериальной инфекции при различных видах патологии – см. конкретные клинические рекомендации/алгоритмы. <br>
<br>
Значительное повышение прокальцитонина возможно при воздействии серьезных воспалительных стимулов неинфекционного характера, в т. ч. обширных ожогов, тяжелых травм, хирургических вмешательств, острой полиорганной недостаточности. Это может быть связано как с неинфекционными стимулами, так и с транслокацией в данных ситуациях бактерий или токсинов. В случае неинфекционных причин повышения уровня прокальцитонина ожидается его снижение после 24-48 часов. Аутоиммунные заболевания, хронические воспалительные процессы, вирусные инфекции и умеренные локальные бактериальные инфекции редко ведут к повышению прокальцитонина более 0,5 нг/мл.<br>, HTML
Подготовка
Специальной подготовки не требуется.
, HTML
Показания к назначению
<ul>
<li>Определение риска развития тяжелого сепсиса и септического шока у критически больных пациентов.</li>
<li>Дифференциация бактериальных и небактериальных причин пневмонии и менингита. </li>
<li>Диагностика инфекций мочевого тракта у детей (оценка риска вовлечения почек). </li>
<li>Лихорадка без очага инфекции у детей. </li>
<li>Уточнение индивидуальных показаний для терапии антибиотиками, мониторинг ее эффективности в комплексе с клинической оценкой для принятия решений о начале или окончании антибиотикотерапии у пациентов с острыми респираторными инфекциями и о прекращении терапии антибиотиками у пациентов с сепсисом. </li>
<li>Выявление вторичной бактериальной инфекции у пациентов с повреждениями тканей вследствие тяжелых травм, ожогов, хирургических вмешательств, а также на фоне вирусной патологии. </li>
<li>В диагностике бактериальных инфекций у нейтропенических пациентов.</li>
</ul><!--/noindex-->, HTML
Срок - 4 раб. дня
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Описание
<!--noindex-->Медьсодержащий белок плазмы, играющий важную роль в метаболизме меди и железа и в механизмах прооксидантных/антиоксидантных реакций. <br>
Впервые описан в 1944 г. Холмбергом и Лауреллом. Церулоплазмин – белок фракции α2-глобулинов плазмы, в котором содержится около 95% общего количества меди сыворотки крови: на одну молекулу церулоплазмина приходится 6-8 атомов меди. Высокое содержание меди придаёт ему голубой цвет («небесно-голубой белок плазмы»). <br>
Синтезируется церулоплазмин преимущественно паренхиматозными клетками печени и, в меньшей степени, макрофагами и лимфоцитами. Сначала образуется пептидная цепь, затем добавляется медь от внутриклеточной АТФазы (фермент отсутствует при болезни Вильсона-Коновалова). Роль церулоплазмина в транспорте самой меди не очень значительна, поскольку оборот меди в нём медленный (основную роль в транспорте меди играют альбумин и транскупреин). <br>
В качестве биомаркёра состояния обмена меди в организме церулоплазмин информативен в условиях её выраженного дефицита. Синтез церулоплазмина заметно стимулируется эстрогенами (беременность, терапия эстрогенами). Церулоплазмин относится к острофазным реактантам. Концентрация его в крови повышается во время воспаления, инфекции, травматических состояний — в результате активации транскрипции гена церулоплазмина α-интерфероном и цитокинами. Рост уровня церулоплазмина относительно медленный – пик на 4-20 днях после острого инсульта. <br>
Основная физиологическая роль церулоплазмина определяется его участием в окислительно-восстановительных реакциях. Действуя как ферроксидаза, церулоплазмин выполняет важнейшую роль в регуляции ионного состояния железа – окислении Fe2+ в Fe3+. Это делает возможным включение железа в трансферрин без образования токсических продуктов железа. Поддержание нормального транспорта и метаболизма железа — жизненно важная функция церулоплазмина. При дефиците железа происходит активация транскрипции гена церулоплазмина гипоксия-индуцибельным фактором-1 (HIF-1), который также активирует гены эритропоэтина, трансферрина и его рецептора. <br>
Церулоплазмин может действовать как прооксидант или как антиоксидант в зависимости от наличия других факторов. В присутствии супероксида (например, в воспаленном сосудистом эндотелии), он выступает катализатором окисления липопротеидов низкой плотности. На основании результатов эпидемиологических исследований, церулоплазмин рассматривается как независимый фактор риска сердечно-сосудистых заболеваний. <br>
<p>
</p>
<h2>При каких патологиях отмечается снижение уровня церулоплазмина в сыворотке крови? </h2>
Первичный генетический дефицит церулоплазмина в гомозиготной форме вызывает тяжёлые нарушения метаболизма железа, во многом сходные с картиной гемохроматоза. <br>
Транспорт меди при этом страдает в меньшей степени. Клиническая картина включает блефароспазм, дегенерацию сетчатки, диабет, деменцию, экстрапирамидные расстройства. <br>
Вторичный дефицит церулоплазмина (вследствие нарушения включения меди в его молекулу при синтезе) – гораздо более частое явление. Дефицит меди в диете (неадекватная диета, парентеральное питание, мальабсорбция, терапия пенициламином) ассоциирован с нейтропенией, тромбоцитопенией, низким железом сыворотки, гипохромной нормо- или макроцитарной анемией, резистентной к терапии железом. <br>
Болезнь Менкеса («болезнь курчавых волос») – связанная с Х-хромосомой генетическая аномалия, вызывающая нарушение поступления меди из желудочно-кишечного тракта в сосудистое пространство (отсутствует АТФаза, участвующая в механизмах транспорта меди в кровь). Соответственно, медь не поступает в печень и недоступна для включения в церулоплазмин, уровень его снижен. Клинически заболевание проявляется в задержке роста, нарастающей неврологической дегенерации. Характерны изменения волос (курчавые, редкие и ломкие). Летальный исход при отсутствии лечения в течение первых 5 лет жизни. Болезнь Вильсона-Коновалова (гепатолентикулярная дегенерация) – дефект гена 13 хромосомы, приводящий к отсутствию печёночной АТФазы, участвующей в механизме включения меди в церулоплазмин, нарушается и экскреция меди с желчью. Симптомы могут проявиться в 20-30 лет, но также и раньше или позже. В отличие от дефицита церулоплазмина, связанного с медьдефицитной диетой, и болезни Менкеса, в этом состоянии в организме наблюдается избыток меди и её отложение в тканях, включая печень, мозг, периферию радужной оболочки глаз (характерные кольца). Развиваются нарушения функции печени, сходные с острыми или хроническими гепатитами, дегенеративные изменения ЦНС и неврологические нарушения, изменения функции почек, реже – гематологические изменения (гемолиз, связанный с токсическим действием свободной меди). Выделение меди с мочой увеличивается в 5-10 раз. Уровень церулоплазмина низкий (за исключением иногда случаев, связанных с беременностью и воспалением). <br>
<p>
</p>
<h2>С какой целью определяют уровень церулоплазмина в сыворотке крови </h2>
Исследование церулоплазмина в сыворотке крови используют в диагностике болезни Коновалова-Вильсона, болезни Менкеса и других состояний, связанных с нарушением обмена меди, а также для углубленной оценки сердечно-сосудистых рисков.<br>, HTML
Подготовка
Взятие крови предпочтительно проводить утром натощак, после 8-14 часов ночного периода голодания (воду пить можно), допустимо днем через 4 часа после легкого приема пищи. Накануне исследования необходимо исключить повышенные психоэмоциональные и физические нагрузки (спортивные тренировки), приём алкоголя, за час до исследования – курение. На результат исследования может оказать влияние приём противосудорожных препаратов, эстрогенов, метадона, оральных контрацептивов, тамоксифена, аспарагиназы., HTML
Показания к назначению
<ul>
<li>Скрининговый тест в диагностике болезни Вильсона-Коновалова.<br>
</li>
<li>Диагностика ацеруплазминемии, синдрома Менкеса и других состояний, связанных со снижением уровня церулоплазмина (в том числе, связанных с нарушениями питания).<br>
</li>
<li>Заболевания ЦНС неясной этиологии.<br>
</li>
<li>При необходимости углублённых исследований, связанных с оценкой оксидантно/антиоксидантного статуса, риска сердечно-сосудистых заболеваний.<br>
</li>
<li>Тотальное парентеральное питание.<br>
</li>
</ul><!--/noindex-->, HTML
Срок - 4 раб. дня
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Описание
<!--noindex--><h2>Краткое описание исследования Альфа-1-антитрипсин, концентрация </h2>
Скрининговый тест для выявления альфа-1-антитрипсиновой недостаточности. <br>
Альфа-1-антитрипсин – гликопротеин с молекулярной массой 50 кДа, основной компонент альфа-1-фракции при электрофорезе белков сыворотки крови. Подавляющая часть альфа-1-антитрипсина сыворотки образуется в печени. Молекулы этого белка имеют небольшой размер и легко диффундируют из плазмы в ткани. Уровень А1АТ повышается при воспалении. Этот белок обладает способностью блокировать активность протеолитических ферментов: систем кинина, комплемента, фибринолитической системы, протеаз, выделяемых нейтрофилами. При воспалительном процессе в легочной ткани альфа-1-антитрипсин эффективно подавляет функцию эластазы, выделяющейся из нейтрофилов, предотвращая деградацию белка соединительной ткани − эластина − в стенках альвеол и развитие эмфиземы легких. Он модулирует локальный иммунный ответ, обладает антиоксидантным и антимикробным действием, ингибирует протеолитические ферменты апоптоза. <br>
<p>
</p>
<h2>При каких состояниях может повышаться сывороточная концентрация Альфа-1-антитрипсина </h2>
Концентрация А1АТ значительно повышается при остром воспалении, инфекционных заболеваниях, ревматических заболеваниях, повреждении или некрозе тканей, некоторых злокачественных процессах, действии эстрогенов (при заместительной терапии эстрогенами, приеме пероральных контрацептивов, повышении уровня эстрогенов при беременности – в третьем триместре до двукратного повышения), воспалительном процессе в печени. <br>
<p>
</p>
<h2>При каких патологиях развивается дефицит альфа-1-антитрипсина в организме и как он проявляется </h2>
Генетически детерминированный дефицит А1АТ коррелирует с высоким риском развития патологии легких. Связь дефицита альфа-1-антитрипсина с повышенным риском развития эмфиземы легких была открыта Laurell и Eriksson, которые в 1963 году впервые описали отсутствие альфа-1-фракции у больных с панацинарной эмфиземой. Позднее была описана связь врожденного дефицита данного белка с заболеваниями печени. <br>
Дефицит А1АТ (альфа-1-антитрипсиновая недостаточность) представляет собой наследственное заболевание, обусловленное сниженной сывороточной концентрацией альфа-1-антитрипсина, с общей частотой встречаемости 1:3000-5000. Среди лиц с эмфиземой, астмой, хронической обструктивной болезнью легких распространенность недостаточности альфа-1-антитрипсина существенно выше, чем в общей популяции, и достигает 1:100-1:10. Риск развития патологии легких на фоне дефицита А1АТ значительно увеличивается у курильщиков: эмфизема и тяжелая хроническая обструктивная болезнь легких у курящих лиц с дефицитом альфа-1-антитрипсина развивается, в среднем, к 32-41 году. Количественное определение А1АТ входит в современные рекомендации по обследованию пациентов с хроническими обструктивными заболеваниями легких и семейной историей подобных заболеваний, а также при возникновении такой патологии в возрасте до 45 лет. <br>
Дефицит альфа-1-антитрипсина уже в детском возрасте может вызывать поражение печени, его можно подозревать при синдроме тяжелого гепатита у новорожденных, холестатическом синдроме в детском и молодом возрасте. У лиц старше 50 лет повышен риск развития цирроза печени и гепатоцеллюлярной карциномы. Более редкими клиническими проявлениями недостаточности А1АТ являются некротический панникулит, системный гранулематозный васкулит. <br>
Помимо генетически обусловленной недостаточности альфа-1-антитрипсина, снижение сывороточной концентрации А1АТ может наблюдаться и при увеличенном его потреблении – при идиопатическом респираторном дистресс-синдроме у детей, тяжелом гепатите у новорожденных, тяжелом поражении поджелудочной железы. Уровень альфа-1-антитрипсина низок при нефротическом синдроме вследствие потерь белка (если отсутствует воспаление), энтеропатиях с потерей белка, при голодании. <br>
Для подтверждения генетически детерминированного дефицита необходимо исследование генотипа или фенотипа альфа-1-антитрипсина у пациента (см. тест №832A1A «Альфа-1-антитрипсин, фенотипирование»). <br>
<p>
</p>
<h2>С какой целью определяют сывороточную концентрацию альфа-1-антитрипсина </h2>
Скрининговый тест для выявления альфа-1-антитрипсиновой недостаточности.<br>, HTML
Подготовка
Предпочтительно выдержать 4 часа после последнего приема пищи, обязательных требований нет. , HTML
Показания к назначению
<ul>
<li>Ранний дебют эмфиземы легких (ранее 45 лет, вне зависимости от длительности курения); </li>
<li>Эмфизема в отсутствие явных признаков риска (курение, профессиональные вредности и пр.);</li>
<li>Хроническая обструктивная болезнь легких;</li>
<li>Бронхоэктазы без определенной этиологической причины у взрослых пациентов; </li>
<li>Астма, если обструкция дыхательных путей не нормализуется полностью под действием терапии; </li>
<li>Поражение печени неизвестной природы; </li>
<li>Некротизирующий панникулит;</li>
<li>Васкулит с наличием антител к цитоплазме нейтрофилов (анти-PR3, c-ANCA); </li>
<li>Обследование при семейной предрасположенности к связанным с дефицитом А1АТ видам патологии (эмфизема, бронхоэктазы, болезни печени, панникулиты); </li>
<li>Снижение или отсутствие пика альфа-1-фракции при скрининговом исследовании фракций белка электрофорезом.</li>
</ul><!--/noindex-->, HTML
Срок - 4 раб. дня
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Срок - 4 раб. дня
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Описание
<!--noindex-->Белок, связывающий свободный гемоглобин, предотвращая выведение его из организма.<br>
Открыт в 1938 г. М. Polonovski и М. Jajle. Это белок острой фазы воспаления, обладающий способностью связывать свободный гемоглобин, освобождающийся из эритроцитов, предотвращая выведение гемоглобина из организма и поражение почек. Он, как и трансферрин, церуроплазмин, относится к белкам, представляющим собой наиболее древнюю систему иммунной защиты организма.<br>
Связывание токсичного свободного гемоглобина происходит с a-глобиновыми цепями гемоглобинов А, F, S и С. Метгемоглобин, гем и аномальные формы гемоглобина, в которых альфа-цепи отсутствуют, гаптоглобин не связывает. Гаптоглобин-гемоглобиновый комплекс быстро захватывается из циркулирующей крови ретикулоэндотелиальными клетками, благодаря чему предотвращается или минимизируется потеря гемоглобина и железа.<br>
При гемолизе эритроцитов наблюдается быстрое снижение уровня гаптоглобина плазмы. В норме в день разрушается и удаляется из циркуляции около 1% эритроцитов. Увеличение этого количества до 2% ведёт к полному исчезновению гаптоглобина (в отсутствие таких стимулов для его продукции, как острое воспаление или кортикостероидная терапия). При патологиях, связанных с неэффективным гемопоэзом и разрушением эритроцитов при некоторых гемоглобинопатиях, наблюдается хроническое снижение уровня гаптоглобина (и гемопексина). Свободные димеры гемоглобина могут проходить через почечный фильтр, подвергаясь реабсорбции и катаболизму с включением железа в клеточный ферритин и гемосидерин. При насыщении способности к проксимальной реабсорбции свободный гемоглобин экскретируется в мочу. Железо в клетках почечных канальцев может достигать токсических концентраций, вызывающих нарушение функции почек.<br>
Снижение гаптоглобина (в отсутствие других факторов, влияющих на его продукцию) является чувствительным маркёром внутрисосудистого гемолиза. Синтез гаптоглобина происходит преимущественно в печени, но также и в жировой ткани и лёгких. Стимулируется (посредством цитокинов) воспалением, но не гемолизом или снижением уровня гаптоглобина. Пик повышения наблюдается на 4 - 6 днях после стимуляции; снижение до нормального уровня – в течение 2 недель после удаления стимулирующих факторов.<br>
В настоящее время продемонстрировано, что свободный гаптоглобин и его комплексы с гемоглобином играют важную роль не только в поддержании резерва железа, но и в контроле местных воспалительных процессов. Они являются мощными пероксидазами, которые гидролизуют пероксиды, освобождающиеся в процессе действия фагоцитов, гаптоглобин кроме того, ингибирует катепсин В и модулирует активность и пролиферацию лейкоцитов в участке воспаления. Комплексирование гемоглобина гаптоглобином предотвращает стимуляцию им перекисного окисления липидов и образование гидроксильного радикала в участках воспаления. Гаптоглобин относят к природным бактериостатическим агентам при инфекциях Fe-зависимыми бактериями (например, Escherichia coli), что связано, возможно, с предотвращением использования ими железа гемоглобина.<br>
Длительно сохраняющиеся высокие значения гаптоглобина являются признаком неблагоприятного течения болезни. Уменьшение концентрации гаптоглобина чаще всего отмечается при заболеваниях, сопровождающихся внутрисосудистым гемолизом или повышенным высвобождением гемоглобина, например, при гемолитической анемии, пострансфузионном гемолизе и малярии. Внесосудистый гемолиз обычно не приводит к изменению концентрации гаптоглобина. Кроме того, снижение концентрации гаптоглобина может отмечаться при врождённой агаптоглобулинемии и тяжёлых заболеваниях печени с нарушением синтеза белков. Искусственные клапаны сердца и интенсивные занятия спортом, сопровождающиеся постоянным механическим повреждением эритроцитов, также могут приводить к снижению уровня гаптоглобина.<br>
Уровень гаптоглобина низок в период новорожденности, а также у женщин во время беременности или терапии экзогенными эстрогенами, включая оральные контрацептивы.<br>, HTML
Подготовка
Взятие крови предпочтительно проводить утром натощак, после 8-14 часов ночного периода голодания (воду пить можно), допустимо днем через 4 часа после легкого приема пищи. Накануне исследования необходимо исключить повышенные психоэмоциональные и физические нагрузки (спортивные тренировки), приём алкоголя. На исследование может повлиять приём лекарственных препаратов, обуславливающих гемолитическую анемию (дапсон, метилдопа, сульфосалазин), эстрогенов, оральных контрацептивов, тамоксифена, андрогенов., HTML
Показания к назначению
<ul>
<li>Анемия.<br>
</li>
<li>Подозрение на гемолиз.<br>
</li>
<li>Реакции на переливание крови (анализ пре- и посттрансфузионных образцов крови реципиента).<br>
</li>
<li>Обследование пациентов с искусственными клапанами сердца.<br>
</li>
<li>Гипертония беременных.<br>
</li>
<li>Оценка острофазных показателей воспаления и нарушений в а2-фракции глобулинов на электрофореграмме.<br>
</li>
</ul><!--/noindex-->, HTML
Срок - 3 раб. дня
Биоматериал - сыворотка, моча
Результат - кол.
Биоматериал - сыворотка, моча
Результат - кол.
Срок - 1 раб. день
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Срок - 1 раб. день
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Биоматериал - сыворотка
Результат - кол.
Описание
<!--noindex--><h2>Краткая характеристика определяемого анализа Антистрептолизин–О </h2>
Маркёр наличия стрептококковой инфекции в организме. АСЛ-О представляет собой антитела к антигену (стрептолизину) бета-гемолитического стрептококка группы А. Является лабораторным критерием ревматизма. <br>
<p>
</p>
<h2>С какой целью определяют уровень АСЛ-О в крови </h2>
Исследование АСЛО (антител к стрептолизину О бета-гемолитического стрептококка группы А) в сыворотке крови применяют в диагностике осложнений, которые могут быть связаны с недавней стрептококковой инфекцией, таких как ревматизм, гломерулонефрит, миокардит. <br>
<p>
</p>
<h2>Что может повлиять на результат теста «АСЛ-О» </h2>
Повышение АСЛО свидетельствует о сенсибилизации организма к стрептококковым антигенам. В период реконвалесценции показатель снижается по сравнению с острым периодом, поэтому может использоваться для наблюдения за динамикой течения, оценки степени активности ревматического процесса. <br>
Максимальную диагностическую и прогностическую ценность имеет серийное исследование (с интервалом около одной недели). Однократное исследование на АСЛ-О имеет низкую информативность. АСЛ-О применяется для дифференциальной диагностики ревматизма и ревматоидного артрита (во втором случае степень повышения АСЛ-О значительно меньше). Титр АСЛ-О может быть повышен и у здоровых носителей стрептококка.<br>
<br>, HTML
Подготовка
Взятие крови предпочтительно проводить утром натощак, после 8-14 часов ночного периода голодания (воду пить можно), допустимо днем через 4 часа после легкого приема пищи. , HTML
Показания к назначению
<ul>
<li>Заболевания стрептококковой этиологии (рожа, отиты, скарлатина, гнойно-воспалительные заболевания) и связанные с ними осложнения (ревматизм, гломерулонефрит, миокардит).</li>
</ul><!--/noindex-->, HTML
Срок - 2 раб. дня
Биоматериал - сыворотка
Результат - кач.
Биоматериал - сыворотка
Результат - кач.